РОЛЬ ОКСИДУ АЗОТУ ТА АРГІНІНУ ПРИ ЗАПАЛЬНИХ ЗАХВОРЮВАННЯХ СЕЧОСТАТЕВОЇ СИСТЕМИ ТА ПАТОСПЕРМІЇ
DOI:
https://doi.org/10.32782/2786-9067-2023-25-15Ключові слова:
Оксид азоту, патоспермії, L - аргінін, сперматозоїди, NOS (bNOS) і (eukNOS).Анотація
Аннотація. В Україні кількість безплідних пар сягає майже 20%, що обумовлено як генетичними так і антропогенними чинниками, зокрема ксенобіотиками. За даними досліджень, причиною безпліддя у пари до 50 % випадків приадає на жіночий фактор та біля 50 % на чоловічий фактор. Вплив урогенітальних інфекцій на розвиток безпліддя у чоловіків залежить від поширеності запальних процесів, спричинених ендотоксинами бактерій. Мікроорганізми можуть ушкоджувати тканини репродуктивних органів і порушувати процеси сперматогенезу, впливати на утворення рідкої частини сперми. Інфекційний процес призводить до зміни мікробіому, що завжди супроджується підвищення рівнів оксид азоту (NO) та активнихї форм кисню (АФК). Низькі рівні АФК, що продукуються в сперматозоїдах, беруть участь в регуляції запліднюючої здатності сперми. За своєю природою сперматозоїди дуже чутливі до оксидативного стресу. Це пов’язано з тим, що гаметам не вистачає антиоксидантного захисту. Експресія NO-синтази (NOS) активується прозапальними цитокінами, вільними жирними кислотами, ендотоксинами та факторами патогенності мікроорганізмів, зокрема мікроорганізмів сечостатевої системи чоловіків. Фундаментальними одиницями, що впливають на зміну якісних та кількісних показників мікробіому у розвитку патофізіологічних змін є біохімічні процеси, що пов’язанні з NO . Мікробний синтез NO може бути досягнутий за рахунок бактеріальної NOS (bNOS), що за своїми характеристиками схожа на еукаріотичну NOS (eukNOS). Аргінін є субстратом для аргінази та синтази оксиду азоту як сNOS, так і iNOS, а також як джерело азоту для мікроорганізмів. В цьому плані видається актуальним аналіз бактеріального спектру урогенітального тракту чоловіків, зокрема бактерій, що здатні генерувати NO та з’ясування особливостей змін показників оксиду азоту та аргініну у сім’яній плазмі чоловіків із ідіопатичною неплідністю.
Посилання
Choudhari S.K., Chaudhary M., Gadbail A.R., Sharma A., Tekade S. Oxidative and Antioxidative Mechanisms in Oral Cancer and Precancer: A Review. Oral Oncology. 2014;50:10-18. https://doi.org/10.1016/j.oraloncology.2013.09.011
Chen Y, Rosazza J.P, “A bacterial nitric oxide synthase from a Nocardia species,” Biochemical and Biophysical Research Communications. 1994; vol. 203, no. 2, pp. 1251–1258. DOI: 10.1128/jb.177.17.5122-5128.1995
Choi W.-S., Chang M.-S., Han, J.-W., Hong, S.-Y, Lee H.-W. “Identification of nitric oxide synthase in Staphylococcus aureus,” Biochemical and Biophysical Research Communications, 1997; vol. 237: 3:554–558. DOI: 10.1006/bbrc.1997.7189
Kuroda M., Ohta T, Uchiyama N.et al., “Whole genome sequencing of meticillin-resistant Staphylococcus aureus,” The Lancet. 2001; 357:9264:1225–1240. DOI: 10.1016/s0140-6736(00)04403-2
Kunst, F., Ogasawara N., Moszer I. et al., “The complete genome sequence of the gram-positive bacterium subtilis,” Nature. 1997;390: 6657: 249–256. DOI: 10.1038/36786
Takami H., Nakasone K., Takaki Y.et al., “Complete genome sequence of the alkaliphilic bacterium Bacillus halodurans and genomic sequence comparison with Bacillus subtilis,” Nucleic Acids Research. 2000;28:21:4317–4331. DOI: 10.1016/S0378-1119(01)00339-0
White O., Eisen J.A., Heidelberg J.F. et al., “Genome sequence of the radioresistant bacterium Deinococcus radiodurans R1,” Science. 1999;286:5444:1571–1577.
Yarullina D.R., Il'inskaya O.N., Aganov A.V., Silkin N.I., Zverev D.G., “Alternative pathways of nitric oxide formation in lactobacilli: evidence for nitric oxide synthase activity by EPR,” Microbiology.2006;75:6:634–638. https://www.academia.edu/en/2344423/Genome_sequence_of_the_radioresistant_bacterium_Deinococcus_radiodurans_R
Johnson E.G., Sparks J.P., Dzikovski B., Crane B.R., Gibson D.R., Loria R. “Plant-pathogenic Streptomyces species produce nitric oxide synthase-derived nitric oxide in response to host signals,” Chemistry & Biology. 2008; 15: 1:43–50. https://doi.org/10.1016/j.chembiol.2007.11.014
Das P., Lahiri A., Lahiri A., Chakravortty D. Modulation of the arginase pathway in the context of microbial pathogenesis: A metabolic enzyme moonlighting as an immune modulator. PLoS Pathog. 2010;6:363. doi: 10.1371/journal.ppat.1000899.
Bussiere F.I., Chaturvedi R., Cheng Y., Gobert A.P., Asim M., Blumberg D.R., Xu H., Kim P.Y., Hacker A., Casero R.A., Jr., et al. Spermine causes loss of innate immune response to Helicobacter pylori by inhibition of inducible nitric-oxide synthase translation. J. Biol. Chem. 2005;280:2409–2412. doi: 10.1074/jbc.C400498200.
Lahiri A., Das P., Chakravortty D. Arginase modulates Salmonella induced nitric oxide production in RAW264.7 macrophages and is required for Salmonella pathogenesis in mice model of infection. Microbes Infect. 2008;10:1166–1174. doi: 10.1016/j.micinf.2008.06.008.
Talaue M.T., Venketaraman V., Hazbon M.H., Peteroy-Kelly M., Seth A., Colangeli R., Alland D., Connell N.D. Arginine homeostasis in J774.1 macrophages in the context of Mycobacterium bovis BCG infection. J. Bacteriol. 2006;188:4830–4840. doi: 10.1128/JB.01687-05
El Kasmi K.C., Qualls J.E., Pesce J.T., Smith A.M., Thompson R.W., Henao-Tamayo M., Basaraba R.J., Konig T., Schleicher U., Koo M.S., et al. Toll-like receptor-induced arginase 1 in macrophages thwarts effective immunity against intracellular pathogens. Nat. Immunol. 2008;9:1399–1406. doi: 10.1038/ni.1671.
Aoki M.P., Guinazu N.L., Pellegrini A.V., Gotoh T., Masih D.T., Gea S. Cruzipain, a major Trypanosoma cruzi antigen, promotes arginase-2 expression and survival of neonatal mouse cardiomyocytes. Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2004;286:206–212. doi:10.1152/ajpcell.00282.2003.
Ghosh S., Navarathna D.H., Roberts D.D., Cooper J.T., Atkin A.L., Petro T.M., Nickerson K.W. Arginine-induced germ tube formation in Candida albicans is essential for escape from murine macrophage line RAW264.7. Infect. Immun. 2009;77:1596–1605. doi: 10.1128/IAI.01452-08.
Cunin R., Glansdorff N., Pierard A., Stalon V. Biosynthesis and metabolism of arginine in bacteria. Microbiol. Rev. 1986;50:314–352. doi: 10.1128/mr.50.3.314-352.1986
Dong Y., Chen Y.Y., Burne R.A. Control of expression of the arginine deiminase operon of Streptococcus gordonii by CcpA and Flp. J. Bacteriol. 2004;186:2511–2514.
doi: 10.1128/JB.186.8.2511-2514.2004.
O’Driscoll B., Gahan C.G., Hill C. Adaptive acid tolerance response in Listeria monocytogenes: Isolation of an acid-tolerant mutant which demonstrates increased virulence. Appl. Environ. Microbiol. 1996;62:1693–1698. DOI: 10.1128/aem.62.5.1693-1698.1996
Gobert A.P., McGee D.J., Akhtar M., Mendz G.L., Newton J.C., Cheng Y., Mobley H.L., Wilson K.T. Helicobacter pylori arginase inhibits nitric oxide production by eukaryotic cells: A strategy for bacterial survival. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001;98:13844–13849. doi: 10.1073/pnas.241443798.
Das P., Lahiri A., Lahiri A., Chakravortty D. Modulation of the arginase pathway in the context of microbial pathogenesis: A metabolic enzyme moonlighting as an immune modulator. PLoS Pathog. 2010;6:363. doi: 10.1371/journal.ppat.1000899.
Maghnouj A., Abu-Bakr A.A., Baumberg S., Stalon V., Vander Wauven C. Regulation of anaerobic arginine catabolism in Bacillus licheniformis by a protein of the Crp/Fnr family. FEMS Microbiol. Lett. 2000;191:227–234. doi: 10.1111/j.1574-6968.2000.tb09344.x.
Gruening P., Fulde M., Valentin-Weigand P., Goethe R. Structure, regulation, and putative function of the arginine deiminase system of Streptococcus suis. J. Bacteriol. 2006;188:361–369. doi: 10.1128/JB.188.2.361-369.2006